Peak enzymes
l’importance des enzymes alimentaires dans la nutrition humaine.
ON distingue deux catégories d’enzymes :
- Les enzymes métaboliques qui sont responsables de la réparation, de la formation et du fonctionnement de chaque cellule dans chaque tissu de notre organisme.
- Les enzymes digestives incluant les protéases, les lipases ou les amylases qui sont impliquées dans la décomposition des protéines, des hydrates de carbone et des graisses que nous ingérons.
Qu'est ce qu'une enzyme ?
Une enzyme est une molécule (protéine ou ARN dans le cas des ribozymes) permettant d'abaisser l'énergie d'activation d'une réaction et d'accélérer jusqu'à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme se déroulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire sans modifier l'équilibre formé . Les enzymes agissent à faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin de réaction : ce sont des catalyseurs biologiques (ou biocatalyseurs). La première enzyme fut découverte par Anselme Payen et Jean-François Persoz en 1833. Après avoir traité un extrait aqueux de malt à l'éthanol, ils ont précipité une substance sensible à la chaleur. Cette substance était capable d'hydrolyser l'amidon : ils l'ont nommée diastase (étym. : diastasis = séparation) car elle séparait le sucre soluble de l'amidon. On l'appelle aussi α -amylase (alpha-amylase).
La nomenclature des enzymes n'est pas standardisée mais, par convention, elle se compose le plus souvent d'un radical proche du substrat ou du produit de la catalyse suivi du suffixe « ase ». Par exemple :
- Le glucose oxydase est une enzyme qui catalyse l'oxydation du glucose.
- L'amidon synthétase catalyse la synthèse de l'amidon.
Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée par les cellules vivantes à partir des informations codées dans l'ADN ou dans l'ARN dans le cas de certains virus. Il existe plus de 3 500 enzymes différentes répertoriées.
Les premières enzymes isolées furent d'abord nommées ferments solubles, diastases ou zymases.
Il existe deux grandes catégories d'enzymes : les enzymes purement protéiques (qui ne sont constituées que d'acides aminés) : les holoenzymes et les enzymes qui sont en deux « parties » :
- une partie protéique : « l'apoenzyme » ;
- une partie non-protéique : « le cofacteur » ;
L'association de la partie protéique (apoenzyme) et de la partie non-protéique (cofacteur) constitue « l'hétéroenzyme ».
Sans la coenzyme, la catalyse de la réaction ne peut avoir lieu.
Exemple : L'AminoAcyl transférase (enzyme fixant l'acide aminé sur l'ARN transfert) a besoin d'ATP (coenzyme) pour fixer l'acide aminé sur l'ARNt.
Les enzymes sont les catalyseurs du monde vivant. Ils permettent que les réactions (bio)chimiques qui se font ordinairement en un temps très long en l'absence de catalyseur, soient considérablement accélérées. A titre d'exemple, une réaction qui met une seconde en présence d'une enzyme mettrait 12 jours en son absence, soit une accélaration d'une facteur un million.
NOS SOLUTIONS
Mécanisme d'action des enzymes
Nous prenons ici l'exemple d'un enzyme dont le mécanisme est parfaitement connu. La fonction de cet enzyme est de former un acide carboxylique à partir d'une fonction amide. Dans le site fonctionnel de l'enzyme, les trois acides aminés qui activent la réaction sont la sérine 195, l'histidine 57 et l'acide aspartique 102.
Le substrat (l'amide) arrive dans le site réactionnel de l'enzyme où il va venir se stabiliser par liaisons hydrogènes. La fonction alcool de la sérine va alors estérifier l'amide. Une molécule d'eau va ensuite hydrolyser l'ester formé entre l'amide initial et la serine de l'enzyme. Un acide carboxylique est libéré.
En cliquant sur l'image, vous pourrez visualiser cette animation avec un petit tableau de commande qui vous permettra de l'étudier à votre goût.
